Proteinbiochemie

Ein Forschungsschwerpunkt der Protein Biochemie Gruppe liegt in der Aufklärung der Struktur-Funktionsbeziehungen von Eisen und Kupfer enthaltenden Metalloproteinen.
Die Proteine werden aus verschiedenen Organismen gereinigt oder heterolog überexprimiert (Escherichia coli, Pichia pastoris, Chinese hamster ovary-, HEK-Zelllinien).

Der Autausch von Aminosäuren durch ortsspezifische oder zufällige Mutagenese in Kombination mit biophysikalischen Methoden (Elektronenspinresonanz Spektroskopie, Resonanz Raman Spektroskopie, UV-Vis, Fluoreszenz-, Circulardichroismus-, Infrarot- und Elektronenspinresonanz Spektrometrie, Dynamische Differenzkalorimetrie),  kinetischen Untersuchungen (sequentielle Stopped-Flow Spektroskopie) und Kristallstrukturanalysen ermöglicht die Aufklärung von Struktur und Funktion der Enzyme, einschließlich einer detailierten Charakterisierung der für die Katalyse relevanten Redox-Intermediate. Weiters untersuchen wir die Rolle von post-translationalen Modifikationen an den prosthetischen Gruppen und der Protein-Matrix in der Katalyse von Oxidoreduktasen.

Auf Anfragen produzieren wir (rekombinante) Enzyme (http://www.myeloperoxidase.com) und bieten Qualitätskontrolle und kinetische Analysen (rekombinanter) Proteine.

Außerdem sind wir auch im Bereich "Proteinengineering" tätig, wo durch zielgerichtete Evolution Proteine umgebaut werden. Dies ermöglicht unterschiedlichste Anwendungen, wie z.B. im Bereich der Diagnostik oder bei neuen Therapieansätzen. Außerdem wenden wir zielgerichtete Evolution auch an, um Resistenzmechanismen in Krebszellen zu simulieren.