Ich freue mich sehr Bachelorarbeiten, Diplom/Masterarbeiten und Dissertationen betreuen zu können. Wenn SIE Interesse an einer Bachelor- oder Diplomarbeit bei mir haben: bitte unter erika.staudacher(at)boku.ac.at melden !

Arbeitsschwerpunkte

Lehre: am Department für Chemie

Forschung: Glykobiologie (Details siehe unten) - nicht alle Zucker sind nur süß!

Administration: Seit 1.3.2013 Departmentleiterin Chemie

Seit 1.12.2013 Studiendekanin

(10/2009 - 02/2013: Stellvertretende Vorsitzende im Senat der BOKU)

(10/2003 - 09/2007: Vizerektorin für Lehre und internationale Angelegenheiten) 

Klonierung und Charakterisierung von Glykosyltransferasen aus Schnecken

Glykosylierung ist eine posttranslationale Modifikation von Proteinen, die im korrekten Transport der Proteine, ihrer Funktion und in diversen Erkennungsprozessen eine wichtige Rolle spielt. Da Schnecken in einigen Fällen die Zwischenwirte für Parasiten sind, ist die Untersuchung der in diesem Zusammenhang stehenden Erkennungs- und Bindungsprozessen die auf Glykanen basieren, ein spannender Forschungsbereich.

Enzyme, die an der Biosynthese dieser Glykane beteiligt sind, stellen eine interessante Ressource zur Modifikation von artifiziellen Oligosacchariden dar. Über Enzyme aus Gatropoden ist bisher nur sehr wenig bekannt. Das wollen wir nun ändern ! Im Rahmen des Projekts sollen verschiedene Fukosyltransferasen und eine Xylosyltransferase gereinigt, kloniert und charakterisiert werden. 

Die biochemischen Teile der Arbeit werden am Department für Chemie, Arbeitsgruppe Glykobiologie unter meiner Betreuung durchgeführt. Die molekularbiologischen Arbeiten werden von Prof. Reingard Grabherr am Department für Biotechnologie betreut.

Methodik: Biochemische (Proteinreinigung, Enzymaktivitätsbestimmung, Charakterisierung) und molekularbiologische Arbeitsmethoden (cDNA-library, Zellkultur, Klonierung, Expression)

Beginn: April 2010

Mitarbeiterinnen und Mitarbeiter an diesem Projekt:

Chantal Lucini - Dissertation

Christopher Taus - Dissertation

Teresa Riegler - Vorarbeiten für das Projekt im Rahmen der Diplomarbeit

Es ergeben sich laufend Fragestellungen im Rahmen des Projekts, die für Diplom/Masterarbeiten geeignet sind. Bei Interesse bitte fragen !

Finanzierung: FWF P22118-B20 (04/10 - 03/15)

Kooperationspartner:

Univ. Prof. Dipl.-Ing. Dr. Reingard Grabherr, Department für Biotechnologie, BOKU;

Univ. Prof. Dr. Kiyoshi Furukawa, Nagaoka University of Technology, Nagaoka, Japan

O-Glykane in Gastropoden

O-Glykosylierung ist eine posttranslationale Modifikation von Proteinen, die im korrekten Transport der Proteine, ihrer Funktion und in diversen Erkennungsprozessen eine wichtige Rolle spielt (z.B. Parasit - Zwischenwirt). Im Bereich der Nicht-Säuger gibt es nur winige wenige (zu wenige !) gut untersuchte Beispiele.

Ziel des Projekts: Analyse des O-Glykanspektrums verschiedener Schneckenarten und - soweit das technisch möglich ist - eine Lokalisation der jeweiligen Strukturen in den Schnecken und ein Überblick über deren Funktion.

Methodik: Eine große Herausforderung im Rahmen des Projekts wird die Optimierung der O-Glykananalyse sein. Es gibt viele Methoden um O-Glykane vom Protein frei zu setzen und zu analysieren - allerdings zur Zeit noch keine, die die hier benötigte Empfindlichkeit aufweist !

Beginn: März 2008

Mitarbeiterinnen und Mitarbeiter an diesem Projekt:

Herwig Stepan - Dissertation

Finanzierung: FWF P20393-B11 (03/08 - 12/11)

Kooperationspartner:

Univ. Prof. Dr. Rudolf Geyer - Justus Liebig Universität Giessen

N-Glykosylierung von Mollusken

Gastropoden werden gegessen, sie richten Schaden in der Landwirtschaft an und dienen in manchen Fällen als Zwischenwirt für Parasiten. Trotzdem ist über diese Organismen noch relativ wenig bekannt.

Es wird nun das Glykosylierungspotential verschiedener Schneckenarten (Nackt - und Gehäuseschnecken, land- und wasserlebende Arten) untersucht.

Einerseits mittels Strukturanalyse der vorhandenen Glykane, andererseits durch Charakterisierung von an der Biosynthese von Glykanen beteiligten Glykosyltransferasen und Glykosidasen.

Vor allem die Fragen ob diese Gastropoden geeignete Expressionssysteme darstellen, ob bekannte kohlenhydrat-basierte Allergene vorkommen und ob über diesen Ansatz eine Schadensbegrenzung in der Landwirtschaft möglich wäre sollten näher untersucht werden.

Mitarbeiter und Mitarbeiterinnen an diesem Projekt:

Heidi Grabher-Meier - Diplomarbeit 1998

Sabine Bürgmayr - Diplomarbeit 1999

Karin Ahrer - Diplomarbeit 2001

Martin Gutternigg - Diplomarbeit 2003

Josef Voglmeir - Diplomarbeit 2006

Judith Rudolf - Diplomarbeit 2007

Sabine Bürgmayr - Dissertation 2000-2003

Kooperationspartner:

Ass. Prof. Dr. Manfred Pintar, Institut für Zoologie, Department für Integrative Biologie und Biodiversität, BOKU;

Finanzierung: FWF 13928 - BIO (4/00 - 10/03)

Reinigung einer Xylosidase aus Kartoffeln

In Pflanzen existieren Xylosidasen, die spezifisch für die β1,2-Bindung von Xylose in N-Glykanen sind. Dieses Enzym wurde mittels biochemischer Reinigungsmethoden aus Kartoffeln gereinigt und charakterisiert (Substratspezifität und biochemische Parameter).

Dieses Enzym eignet sich zum Einsatz in der N-Glykananalytik, wenn bei einem unbekanntem N-Glykan der Verdacht besteht, dass eventuell eine β1,2-xylosylierung vorliegt.


Christian Peyer - Diplomarbeit 2000


Kooperationspartner:


Prof. Dr. Arnold Stütz - Technische Universität Graz

Prof. Dr. Pedro Bonay - Universidad Autonoma de Madrid

Vergleich von alpha1,6-Fukosyltransferasen

α1,6-Fukosylierung kommt in Säugerzellen am Asparagin-gebundenen N-Acetylglukosamin von N-glykanen vor. Über die, diese Bindung synthetisierenden Enzyme war 1997 noch nicht viel bekannt. Erst ein einziges dieser Enzyme war kloniert (Quelle: Schweinehirn [E.C. 2.4.1.68]) und einige wenige charakterisiert.

In einer Vergleichsstudie wurden α1,6-Fukosyltransferasen aus verschiedenen Geweben (Herz, Lunge, Hirn, Leber) verschiedener Tiere (Rind, Schwein, Schaf, Kaninchen, Huhn) auf ihre biochemischen Parameter hin untersucht und mit den wenigen vorhandenen Literaturdaten verglichen.

Die Enzyme unterschieden sich in ihrem Verhalten, sodass angenommen werden kann, dass es sich auch in diesem Fall um eine Enzymfamilie und nicht ein einziges Enzym handelt. Bei α1,3-Fukosyltransferasen ist so eine die Enzymfamilie bereits gut charakterisiert.

Kenntnisse über die genauen Glykosylierungsfähigkeiten von Zellen sind vor allem dann von Bedeutung wenn diese Zellen, oder auch ganze Organismen, für die Produktion von pharmazeutisch interessanten Glykoproteinen eingesetzt werden sollen.


Sissi Struppe - Diplomarbeit 1997


Kooperationspartner:


Prof. Dr. Wolfgang Wetscherek - Institut für Tierische Lebensmittel, Tierernährung, Ernährungsphysiologie; Department für Lebensmittelwissenschaften und - technologie; BOKU


Finanzierung:

FWF 12552-MOB (1/98 - 12/00)

Lehre

770.101 Organische Chemie und Biochemie für Agrarwissenschaften - VO

772.112 Biochemische Übungen I - UE

772.302 Biochemische Übungen II - UE

772.325 Biochemisches Seminar - SE

772.326 Biochemisches Praktikum - PR

770.102 Chemische Übungen (AW) - UE

Nähere Informationen zu diesen Lehrveranstaltungen finden Sie unter BOKU-online

772.327 Biochemical and Biotechnological Methods (Analytics Design) - VU

954.319 Zell- und Molekularbiologie I - VO

Nähere Informationen zu diesen Lehrveranstaltungen finden Sie unter BOKU-online und auf BOKU-learn.