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Massenspektrometrie von Biomolekülen (Proteine, Oligosaccharide, Peptide,...)
Die tatsächliche Masse eine Proteins kann aufgrund unterschiedlichster post translationeller Modifikationen beträchtlich von ihrer berechneten abweichen. ESI Q-TOF MS (meist in Kombination mit LC-Reinigung) ermöglicht die Bestimmung der tatsächlichen Molekülmasse und einer Isoform-Verteilung nicht nur von Peptiden aber auch von großen Molekülen wie Proteinen.
Proteinidentifizierung mittels Massenspektrometrie (Proteomics, LC-ESI, MALDI)
Die Standardmethode für die Identifizierung von Proteinen beruht auf der LC-ESI Q-TOF und/oder MALDI-TOF MS Analyse von (üblicherweise) tryptischen Peptiden. Zusätzlich können auf diesem Weg wertvolle ortsspezifische Informationen über die Modifizierungen an Peptiden (z.B. Glykosylierung) gewonnen werden.
de novo Sequenzierung mittels Massenspektrometrie (LC-ESI)
Wenn gerade das Protein, an dem man arbeitet, aufgrund fehlender Sequenzinformationen nicht identifiziert werden kann, bietet de novo Sequenzierung mittels tandem MS die Möglichkeit, Teilsequenzen des Proteins zu bestimmen. Um die gesamte Sequenz des Proteins mittels cDNA-Klonierung zu ermitteln können diese Daten zu Erstellung degenerierter Primer verwendet werden. Abhängig vom Protein sind üblicherweise wenige mikrogramm (oder weniger) für die Analysen ausreichend.
Aminosäureanalyse
Die präzise und quantitative Analyse von Aminosäuren wird mittels HPLC erreicht.
